Целью нашего исследования является рассмотрение современных научных проблем, связанных с изучением сложных механизмов, лежащих в основе нейродегенеративных заболеваний, в частности болезни Альцгеймера (БА). В центре нашего эксперимента ключевые взаимодействия между пептидами и липидами, незначительные нарушения в которых, согласно предположениям, связаны C патогенезом ряда заболеваний. В частности, считается, что неправильное сворачивание и агрегация пептидов в мембране в значительной степени способствуют возникновению и прогрессированию болезни Альцгеймера (БА). В этой связи, понимание взаимодействия между АВ и клеточными структурами имеет решающее значение для раннего выявления и профилактики болезни Альцгеймера.

В данном исследовании был провели комплексный анализ рамановской спектроскопии с целью изучения конформационной динамики пептида Аß42 в водной среде и внутри липидных мембранных миметиков, таких как липосомы и липодиски. Полученные нами данные свидетельствуют о том, что в липосомах преобладает а- спиральная вторичная структура пептида. В то время как в липодисках пептид АВ42 принимает конформацию B-поворота/произвольной спирали, что стало неожиданным наблюдением. Результаты рамановского исследования показали, что пептиды АВ42, представленные в липосомах, сохраняют свою нативную форму, в отличие от липодисков. Сополимер воздействует на липидный бислой, изменяя его конформацию и не позволяя пептиду сохранять свою первоначальную структуру.

Для подтверждения экспериментальных данных мы использовали такие методы моделирования, как молекулярная динамика (МД) и теория функционала плотности (ТФП), которые показали твердое соответствие с результатами рамановской Этот интегративный подход расширяет наше понимание конформационного поведения Аß42 в различных липидных средах и открывает значимые перспективы для изучения молекулярных основ болезни Альцгеймера.